描述蛋白质α-螺旋和ß-折叠两种二级结构的主要异同

首先,他们都是蛋白质的二级结构.
α－螺旋：1、 每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈,螺距0.54nm;
2 、 螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧,链中的全部>C=0 和>N-H几乎都平行于螺旋轴;
3、每个氨基酸残基的>N-H与前面第四个氨基酸残基的>C=0形成氢键,肽链上所有的肽键都参与氢键的形成.
β－折叠：（应该是你所说的螺旋）
两条或多条伸展的多肽链（或一条多肽链的若干肽段）侧向集聚,通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键,形成锯齿状片层结构,即β－折叠片