简述蛋白质α-螺旋和β-折叠的结构要点.

希望我的回答对你有所帮助.
α-螺旋的结构要点：
①肽链以螺旋状盘卷前进,每圈螺旋由3.6个氨基酸构成,螺圈间距（螺距）为5.44埃；
②螺旋结构被规则排布的氢键所稳定,氢键排布的方式是：每个氨基酸残基的N—H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的C＝O形成氢键.这样构成的由一个氢键闭合的环,包含13个原子.因此,α-螺旋常被准确地表示为3.613螺旋.
螺旋的盘绕方式一般有右手旋转和左手旋转,在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋.
β-折叠的结构要点：
折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的.氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）.

-螺旋:它是蛋白质当中最为常见的二级结构。它的每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，其残基侧链伸向外侧，同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。α-螺旋的稳定性很好，除甘氨酸及脯氨酸外的其他各种氨基酸通过肽键构成主链时都有形成α-螺旋的倾向。 　　
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任何一本生物化学教材上都有，还要上百度来问？