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蛋白质分子空间结构和功能的关系
蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切.不同的蛋白质,正因为具有不同的空间结构,因此具有不同的理化性质和生理功能.如指甲和毛发中的角蛋白,分子中含有大量的α-螺旋二级结构,因此性质稳定坚韧又富有弹性,这是和角蛋白的保护功能分不开的；而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构,使其性质稳定而具有强大的抗张力作用,因此是组成肌腱、韧带、骨骼和皮肤的主要蛋白质；丝心蛋白正因为分子中富含β-片层结构,因此分子伸展,蚕丝柔软却没有多大的延伸性.事实上不同的酶,催化不同的底物起不同的反应,表现出酶的特异性,也是和不同的酶具有各自不相同且独特的空间结构密切有关.
又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道,就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β－折叠二级结构中,一侧多由亲水性氨基酸组成,而另一侧却多由疏水性氨基酸组成,因此是具有“两亲性”（amphipathic）的特点,几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道,而其疏水侧,即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上.载脂蛋白也具有两亲性,既能与血浆中脂类结合,又使之溶解在血液中进行脂类的运输.
两亲性使蛋白质间形成二聚体也十分重要.
具有四级结构的蛋白质,尚有重要的别构作用（allosteric effect）,又称变构作用.别构作用是指一些生理小分子物质,作用于具有四级结构的蛋白质,与其活性中心外别的部位结合,引起蛋白质亚基间一些副键的改变,使蛋白质分子构象发生轻微变化,包括分子变得疏松或紧密,从而使其生物活性升高或降低的过程.具有四级结构蛋白质的别构作用,其活性得到不断调正,从而使机体适应千变万化的内、外环境,因此推断这是蛋白质进化到具有四级结构的重要生理意义之一.
血红蛋白运氧中也有别构作用：当血红蛋白分子第一个亚基与氧结合后,该亚基构象的轻微改变,可导致4个亚基间盐键的断裂,使亚基间的空间排布和四级结构发生轻微改变,血红蛋白分子从较紧密的T型转变成较松弛的R型构象,从而使血红蛋白其他亚基与氧的结合容易化,产生了正协同作用,呈现出与肌红蛋白不同的“S”形氧解离曲线,完成其更有效的运氧功能（图2－21）.氧对生命十分重要,但氧又难溶于水,生物进化到脊椎动物,产生了血红蛋白与肌红蛋白,尤其是血红蛋白具有四级结构和别构作用,使之能更有效地完成运氧功能.它就像撕一张四联邮票,当撕第一张时较费力,但撕第二、三张时就容易些了,当撕到第四张邮票时几乎可以不费力气一样,即血红蛋白变构到第四个亚基与氧的结合时就更容易了（图2－22）.当然,血红蛋白是由四个亚基聚合而成的蛋白质,在变构中亚基是绝对不能分开的,只是整个构象的改变.
蛋白质在一级结构的基础上可以形成二级、三级或四级结构.不同的蛋白质有不同的空间结构.一级结构是蛋白质空间结构形成的基础.X-射线晶体衍射和核磁共振是测定蛋白质以及其它生物大分子结构的有效方法.
肽基或肽单元是有极性的,也是一种具刚性的平面.N―Cα和Cα―C单键旋转的角度分别用φ和ψ描述.这两个角旋转的角度决定两个相邻肽基的空间位置.如果这两个旋转角分别相等,则多肽链主链是有规律的构象.在α螺旋和β折叠中,这两个旋转角都是分别相等的.因此,α螺旋和β折叠是有规律的构象.在α螺旋中,每轮卷曲的螺旋包含3.6氨基酸残基,同一肽链上的每个残基的酰胺氢和位于它后面的第4个残基上的羰基氧彼此之间形成氢键.这种氢键大致与螺旋轴平行.β折叠可分为平行式和反平行式两种类型,它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系.
蛋白质的二级结构是指多肽链主链在空间中的走向,包括α螺旋、β折叠,它们是构成蛋白质高级结构的基本要素.
蛋白质可分为纤维状蛋白和球状蛋白.纤维状蛋白通常是水不溶性的,在生物体内往往起着结构和支撑的作用；这类蛋白质的多肽链只是沿一维方向折叠.球状蛋白一般都是水溶性的,是生物活性蛋白；它们的结构比起纤维状蛋白来说要复杂得多.α螺旋和β折叠在不同的球状蛋白质中所占的比例是不同的.在球状蛋白质中,β转角、卷曲结构或环结构是它们形成复杂结构不可缺少的.
三级结构主要针对球状蛋白质而言的,是指主链和侧链在空间中的走向.在球状蛋白质中,侧链基团的定位是根据它们的极性安排的.蛋白质特定的空间构象是由氢键、离子键、偶极与偶极间的相互作用、疏水作用等作用力维持的,疏水作用是主要的作用力.有些蛋白质还涉及到二硫键.
在大多数球状蛋白质中,往往可以观察到可明显区分的二级结构组合.这种组合称为超二级结构或基元.基元也许具有结构和功能上的作用.例如二核苷酸结合部位常具有称为Rossmann折叠的βαβαβ组合形式.
分子较大的多肽常折叠成两个或多个球状簇,这种球状簇叫做结构域或域结构(domain).大多数域结构由100～200个氨基酸残基构成,平均直径约2.5 nm .一条多肽链在一个域范围内来回折叠,但相邻的域常被一个或两个多肽片段连结.因而域在结构上是独立的、具有小分子球状蛋白质的特性的单位.域结构往往有特殊的功能,例如结合小分子.
蛋白质的折叠是有序的、由疏水作用力推动的的协同过程.伴侣分子在蛋白质的折叠中起着辅助性的作用.蛋白质多肽链在生理条件下折叠成特定的构象是热力学上的一种有利的过程.折叠的天然蛋白质在变性因素影响下,变性失去活性.在某些条件下,变性的蛋白质可能会恢复活性.
寡聚蛋白质是由两个或多个多肽（称为亚基）链装配而成的.在寡聚蛋白质中,亚基在空间中的定位或相互间关系构成了四级结构研究的内容.维持寡聚蛋白质稳定的力同样涉及氢键、离子键、偶极与偶极间的相互作用、疏水作用.
每一种蛋白质都有着特有的生物学功能,这是由它们特定的空间构象决定的.因为它们的特定的结构允许它们结合特定的配体分子,例如,血红蛋白和肌红蛋白与氧的结合、酶和它的底物分子、激素与受体、以及抗体与抗原等